蛋白质和肽的二级结构

圆二色性因紫外线（UV）光谱区域而闻名。bob平台靠谱吗在大多数情况下，应用程序受到特征吸收带的限制，通常是宽阔的，并且被非特异性带（例如芳香族侧链）叠加。特别是对于生物分子，大吸收和分散系数限制了应用。bob平台靠谱吗

在红外（IR）中，分子振动被激发。总体上，吸收带是狭窄且特定的。在IR中未观察到与电子CD不同的信息掩盖。

下图显示了血红蛋白（左），溶菌酶（MID）和姜黄素A（右）A（右）的VCD（上）和吸收（下）光谱，每个光谱在25 µM Caf2细胞中溶于D2O溶液（50 mg/ml）。

三种蛋白质的吸收光谱非常相似。在I吸收带（主要是C = O伸展模式）中，所有这些都显示出相对较宽的非结构化，由“ I”表示，并且在II吸收带中（主要是C-N拉伸和N-H变形模式），以“ II”表示。

首先，在仔细检查中，很明显，在1650厘米左右，血红蛋白的I条带的行为不对称^-1姜黄素A在1630 cm-1处最大吸收和1690 cm的小肩部表现出其最大吸收^-1。

尽管具有相似的吸收光谱，但这些蛋白质在其二级结构上显示出显着差异：血红蛋白由α-螺旋结构确定，主要是浓蛋白蛋白A，而lysanavalin a主要存在于β-折叠中，溶菌酶以可比的量共享这两种结构元素。

VCD光谱中二级结构的差异更为明显。血红蛋白的衍生物样带是针对典型的高α-螺旋贡献^-1在胸藻蛋白A的VCD光谱中，A非常适合β-折叠结构。因此，溶菌酶的VCD光谱由两个结构元素组成也就不足为奇了。

因此，VCD光谱法提供了确定蛋白质二级结构的独特可能性，但也可以观察构象变化。其他蛋白质的实验表明，VCD中的信号明确取决于二级结构。