蛋白质和多肽的二级结构

圆二色性以紫外光谱区而闻名。bob平台靠谱吗在大多数情况下，由于特征吸收带通常很宽，并且与非特定的带(例如芳烃侧链)重叠，应用受到限制。特别是对于生物分子，较大的吸收系数和弥散系数限制了其应用。bob平台靠谱吗

在红外(IR)中分子振动被激发。一般来说，相应的吸收带窄而特异。信息的掩蔽不像在电子CD中观察到的红外。

下图显示了25 μ m CaF2细胞中血红蛋白(左)、溶菌酶(中)和刀豆蛋白A(右)分别在D2O溶液(50 mg/ml)中溶解的VCD(上)和吸收光谱(下)。

这三种蛋白质的吸收光谱非常相似。在I吸收带(主要为C=O拉伸模式)和II吸收带(主要为C- n拉伸和N-H变形模式)中均表现出较宽的无结构，用“I”表示。

首先，仔细观察，可以明显地发现血红蛋白的I带在1650厘米左右表现不对称^－1刀豆素A在1630 cm-1处吸收最大，在1690 cm处有一个小肩^－1．

尽管吸收光谱相似，但这些蛋白在二级结构上存在显著差异:血红蛋白主要由α-螺旋结构决定，刀豆蛋白A主要存在于β-结构中，溶菌酶具有相当数量的两种结构元素。

VCD光谱中二级结构的差异更为明显。血红蛋白的衍生物样带是α-螺旋贡献高的典型条带，而在1630厘米处的倾角^－1刀豆蛋白A的VCD谱中对β-片结构非常特异性。因此，溶菌酶的VCD谱包含这两种结构元素也就不足为奇了。

因此，VCD光谱学为确定蛋白质的二级结构提供了独特的可能性，但也允许观察构象变化。对其他蛋白质的实验表明VCD中的信号明确地依赖于二级结构。