蛋白质和多肽的二级结构

圆二色是已知的紫外光谱区域。bob平台靠谱吗在大多数情况下，由于特征吸收带通常很宽，并且与非特异性吸收带(如芳烃侧链)重叠，应用受到限制。特别是对于生物分子，较大的吸收和分散系数限制了其应用。bob平台靠谱吗

在红外(IR)中分子振动是被激发的。一般来说，相应的吸收带窄而特异。在红外光谱中观察不到与电子CD不同的信息掩蔽。

下图显示了血红蛋白(左)、溶菌酶(中)和刀豆蛋白A(右)在25µm的CaF2细胞中分别溶于D2O溶液(50 mg/ml)的VCD(上)和吸收光谱(下)。

这三种蛋白质的吸收光谱非常相似。均在I吸收带(主要为C=O拉伸模式)和II吸收带(主要为C- n拉伸和N-H变形模式)中表现为较宽的非结构化，用“I”表示。

首先，仔细观察，血红蛋白的I带在1650厘米左右表现出不对称^－1刀豆蛋白A在1630 cm-1处有最大的I吸收，在1690 cm处有一个小的肩^－1．

尽管吸收光谱相似，但这两种蛋白在二级结构上有明显的差异:血红蛋白主要由α-螺旋结构决定，刀豆蛋白A主要存在于β-片中，溶菌酶具有相当数量的两种结构元素。

VCD光谱中二级结构的差异更为明显。血红蛋白的衍生物样带是典型的α-螺旋贡献高，而在1630厘米处的下降^－1在VCD光谱中，刀豆蛋白A对β片结构非常特异。因此，溶菌酶的VCD谱由两种结构元素组成就不足为奇了。

因此，VCD光谱学为确定蛋白质的二级结构提供了一种独特的可能性，但也允许观察构象变化。对其他蛋白的实验表明，VCD中的信号明显依赖于二级结构。